SUMO （small ubiquitin-like modifier）标签蛋白是一种小分子泛素样修饰蛋白，研究发现SUMO可以作为重组蛋白表达的融合标签和分子伴侣，不但可以进一步提高融合蛋白的表达量，且具有抗蛋白酶水解以及促进靶蛋白正确折叠，提高重组蛋白可溶性等功能。

SUMO蛋白最早于1996年在酵母中发现其修饰的蛋白，后来发现从酵母到真核细胞都有泛素化修饰的蛋白。泛素化修饰作为一种很常见的蛋白翻译后修饰，也是目前一个研究热点。目前研究发现真核细胞中有多种SUMO蛋白， SUMO化主要修饰蛋白质的赖氨酸残基，SUMO化修饰是一个动态可逆的过程，通过修饰解离动态调节蛋白结构以维持不同的生理功能。

SUMO作为融合标签蛋白的优势

与MBP,GST,GFP,TrX等标签比较具有更大优势：

1. 促进靶蛋白可溶性表达；

2. 作为伴侣蛋白，促进蛋白质正确折叠；

3. 对热和蛋白酶有很强的耐受性；

4. 有配套的特异性蛋白酶可以切除标签，精准结构性识别，相比较于以来蛋白氨基酸序列的酶切位点具有更好的特异性；

5. 标签的分子量较小，相对于目标蛋白占比性较高。

SUMO在蛋白质表达中的应用

Sumo融合标签被广泛的应用于原核表达系统，除了用于常规蛋白的表达外还用于毒性蛋白，抗菌肽，蛋白二聚体的表达；但是其不能用于真核表达系统，原因是真核细胞内有SUMO蛋白酶。但是道高一尺，魔高一丈，目前已经有公司开发出既可用于真核又可用于原核系统的SUMO标签，以及配套的蛋白酶。