抗体融合蛋白，亦被称为Ig融合蛋白，是通过在基因层面上巧妙地将目标基因与免疫球蛋白的部分基因片段相互连接，随后在真核或原核表达系统中实现表达而得到的一种重组蛋白。这种独特的蛋白不仅继承了抗体的卓越特性，更融合了功能蛋白的活性，使其在多个领域展现出广泛的应用前景。

在免疫诊断领域，抗体融合蛋白能够精准识别并绑定抗原，为疾病的早期发现和诊断提供了有力工具。在免疫治疗领域，它则能够引导药物直达病灶，提高治疗效果并减少副作用。此外，抗体融合蛋白在抗体纯化、抗体和抗原的定量分析等方面也发挥着重要作用，特别是在免疫导向药物的制备中，其重要性更是不言而喻。

根据与Ig片段结合方式的不同，抗体融合蛋白可分为多个类型，包括Fab融合蛋白、Fc融合蛋白以及单链抗体（scFv）融合蛋白。这些不同类型的抗体融合蛋白各具特色，为科学研究和临床应用提供了丰富的选择。

一、结构

Fab融合蛋白、单链抗体融合蛋白

研究表明，抗体可变区的N端空间结构上与互补决定区（CDR）形成的抗原结合部位十分接近，有的抗体可变区N端残基甚至直接参与抗原结合部位的形成，如果将效应蛋白与抗体片段的N端结合，可能对抗体可变区的空间构型造成较大影响，从而降低抗体与抗原的结合能力。因此，通常将蛋白与抗体片段的C端进行结合，形成抗体融合蛋白。

Fc融合蛋白

Fc融合蛋白在结构上是将抗体的Fc区与功能蛋白进行融合，可将Fc的N端或C端与目的基因进行融合。根据结合蛋白的不同，可以有多种构型。

二、作用原理

含有抗体可变区的抗体融合蛋白

Fab融合蛋白与scFv融合蛋白含有抗体的可变区，可以进行抗原-抗体反应，其作用原理为利用抗体-抗原特异性结合的特性，通过这种特性的引导，将具有生物活性的蛋白靶向引导至细胞的特定部位，进而发挥一定的生物效应，也就是所谓的“生物导弹”。

不含抗体可变区的抗体融合蛋白

该类融合蛋白含有的抗体功能区为Fc区，不能进行抗原-抗体反应，Fc段的作用为延长药物在血浆内的半衰期、增加融合蛋白的稳定性等。Fc融合蛋白药理作用的发挥依赖于功能蛋白部分，利用受体-配体之间的相互作用产生一系列的生物学效应。

抗体融合蛋白制备

最初抗体融合蛋白制备的方法为化学交联法，但这种方法制备的抗体融合蛋白组成不均一、性能不稳定、免疫源性大，随着基因工程技术的发展，该技术已被淘汰。目前主要利用基因工程技术来进行抗体融合蛋白的制备。其制备原理为：将抗体基因与目的蛋白基因通过一段接头序列（linker）进行链接，然后将链接产物亚克隆至载体中，并用原核或者真核表达系统进行表达。

制备抗体融合蛋白过程中，一个关键的问题是两蛋白间的接头序列( Linker )的长度，linker的长短对蛋白质的折叠和稳定性非常重要。如果接头序列太短，可能影响两蛋白高级-结构的折叠，从而相互干扰；如果接头序列太长，又涉及免疫原性的问题。

抗体融合蛋白与双特异性抗体

抗体融合蛋白是将抗体的部分片段与目的蛋白进行融合表达得到的重组蛋白，若将两个具有不同抗原特异性的抗体片段连接至同一蛋白，即可得到双特异性抗体。

单克隆抗体与抗体融合蛋白区别

 单克隆抗体与抗体融合蛋白区别

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